Характеристика белков
Характеристика белков
Страница 10

в) реакция Миллона (образование желто-коричневого окрашивания при взаимодействии с Hg(NO3)2 + HNO3 + HNO2;

Молекулярная масса

Белки являются высокомолекулярными соединениями. Это полимеры, состоящие из сотен и тысяч аминокислотных остатков — мономеров. Соответственно и молекулярная массабелков находится в пределах 10000-1000000. Так, в составе рибонуклеазы (фермента, расщепляющего РНК) содержится 124 аминокислотных остатка и ее молекулярная масса составляет примерно 14000. Миоглобин (белок мышц), состоящий из 153 аминокислотных остатков, имеет молекулярную массу 17000, а гемоглобин – 64500 (574 аминокислотных остатка). Молекулярные массы других белков более высокие: g-глобулин (образует антитела) состоит из 1250 аминокислот и имеет молекулярную массу около 150000, а молекулярная масса белка вируса гриппа – 320 000 000.

Аминокислоты

В настоящее время в различных объектах живой природы обнаружено до 200 различных аминокислот. В организме человека их, например, около 60. Однако в состав белков входят только 20 аминокислот, называемых иногда природными.

Аминокислоты — органические кислоты, у которых атом водорода a-углеродного атома замещен на аминогруппу –NH2. Следовательно, по химической природе это a-аминокислоты с общей формулой:

COOH

H–C*–NH2

R

Из формулы видно, что в состав всех аминокислот входят следующие общие группировки: –C–, –NH2, –COOH. Боковые же цепи (радикалы –R) аминокислот различаются. Природа радикалов разнообразна: от атома водорода до циклических соединений. Именно радикалы определяют структурные и функциональные особенности аминокислот.

Все аминокислоты, кроме простейшей аминоуксусной кислоты — глицина (NH3+CH2COO-) имеют хиральный атом - C*- и могут существовать в виде двух энантиомеров (оптических изомеров): L-изомер и D-изомер.

В состав всех изученных в настоящее время белков входят только аминокислоты L-ряда, у которых, если рассматривать хиральный атом со стороны атома H, группы NH3+, COO- и радикал -R расположены по часовой стрелке. Необходимость при построении биологически значимой полимерной молекулы строить ее из строго определенного энантиомера очевидна — из рацемической смеси двух энантиомеров получилась бы невообразимо сложная смесь диастереоизомеров. Вопрос, почему жизнь на Земле основана на белках, построенных именно из L-, а не D-a-аминокислот, до сих пор остается интригующей загадкой. Следует отметить, что D-аминокислоты достаточно широко распространены в живой природе и, более того, входят в состав биологически значимых олигопептидов.

Структура

При изучении состава белков было установлено, что все они построены по единому принципу и имеют четыре уровня организации: первичную, вторичную, третичную, а отдельные из них и четвертичную структуры.

Первичная структура

Представляет собой линейную цепь аминокислот (полипептид), расположенных в определенной последовательности с четким генетически обусловленным порядком чередования и соединенных между собой пептидными связями.

Страницы: 6 7 8 9 10 11 12 13 14

ОФИОЛИТЫ , комплекс ультраосновных и основных интрузивных (дунитов, перидотитов, пироксенитов, габбро), эффузивных (гипербазитов) и осадочных (преимущественно глубоководных отложений) пород; предположительно рассматриваются как реликты океанической коры геологического прошлого, перемещенные на окраины материков.

ЯКОБИНЦЫ , в период Французской революции кон. 18 в. члены Якобинского клуба, оставшиеся в его составе после выхода из него в 1792 жирондистов. Вожди якобинцев: М. Робеспьер, Ж. П. Марат, Ж. Дантон, Л. А. Сен-Жюст и др. В период якобинской диктатуры (1793-1794) усилилась борьба течений в среде якобинцев: правым якобинцам - дантонистам противостояли левые якобинцы (П. Г. Шометт, Ж. Р. Эбер и др.), из которых зимой 1793-94 выделились эбертисты. Большая часть якобинцев шла за Робеспьером. Термидорианский переворот (июль 1794) положил конец власти якобинцев.

ЦИНУБЕЛЬ (от нем . Zahnhobel, букв. - зубчатый рубанок), рубанок для образования шероховатостей на поверхности деревянных деталей перед наклеиванием шпона.